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<!DOCTYPE html>

<title>Homocystein</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Homocystein</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Strukturformel

</th></tr>

<tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center; font-size:80%;">Strukturformel von <small>L</small>-Homocystein

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Allgemeines

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;">Name

</td>

<td><small>L</small>-Homocystein

</td></tr>

<tr>

<td>Andere Namen

</td>

<td>

<ul><li><small>L</small>-2-Amino-4-mercaptobuttersäure</li>

<li><small>L</small>-2-Amino-4-mercaptobutansäure</li>

<li>(<i>S</i>)-2-Amino-4-mercaptobuttersäure</li>

<li>(<i>S</i>)-2-Amino-4-mercaptobutansäure</li></ul>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Summenformel" title="Summenformel">Summenformel</a>

</td>

<td>C<sub>4</sub>H<sub>9</sub>NO<sub>2</sub>S

</td></tr>

<tr>

<td>Kurzbeschreibung

</td>

<td>

<p>farblose Kristalle<sup id="cite_ref-roempp_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-roempp-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Externe Identifikatoren/Datenbanken

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>

</td>

<td>

<ul><li><span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=6027-13-0">6027-13-0</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span> (<small>L</small>-Enantiomer)</li>

<li><span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=6027-14-1">6027-14-1</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span> (<small>D</small>-<a href="Enantiomer" title="Enantiomer">Enantiomer</a>)</li>

<li><span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=454-29-5">454-29-5</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span> (<a href="Racemat" title="Racemat">Racemat</a>)</li></ul>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a>

</td>

<td colspan="2">207-222-9

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Europ%C3%A4ische_Chemikalienagentur" title="Europäische Chemikalienagentur">ECHA</a>-InfoCard

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="ChemSpider" title="ChemSpider">ChemSpider</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-right:1px solid #a2a9b1;"><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>

</td>

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Eigenschaften

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Molare Masse</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Aggregatzustand" title="Aggregatzustand">Aggregatzustand</a>

</td>

<td>

<p>fest

</p>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Schmelzpunkt" title="Schmelzpunkt">Schmelzpunkt</a>

</td>

<td>

<p>233 <a href="Grad_Celsius" title="Grad Celsius">°C</a> (Racemat)<sup id="cite_ref-roempp_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-roempp-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Sicherheitshinweise

</th></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center"><b><a href="Global_harmonisiertes_System_zur_Einstufung_und_Kennzeichnung_von_Chemikalien" title="Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien">GHS-Gefahrstoffkennzeichnung</a></b><sup id="cite_ref-Sigma_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-Sigma-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

<td><i>keine GHS-Piktogramme</i>

</td></tr></tbody></table>

<p>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" width="33%" style="border-top:1px #A7A7A7 dashed; border-right:1px #A7A7A7 dashed;"><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze" title="H- und P-Sätze">H- und P-Sätze</a>

</td>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">H: <span title="Untervorlage eingebunden: H-Sätze"></span><i>keine H-Sätze</i>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">P: <span title="Untervorlage eingebunden: P-Sätze"></span><i>keine P-Sätze</i><sup id="cite_ref-Sigma_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-Sigma-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122; font-size:80%; text-align:center; line-height:150%; padding:.25em;">Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei <a href="Standardbedingungen" title="Standardbedingungen">Standardbedingungen</a> (0 °C, 1000 hPa).

</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b><small>L</small>-Homocystein</b> (<b>Hcy</b>) (ausgesprochen: Homo-cyste-ín) ist eine natürlich vorkommende, aber nicht proteinogene α-<a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a>. Sie ist im <a href="Stoffwechsel" title="Stoffwechsel">Stoffwechsel</a> ein Zwischenprodukt des Ein-Kohlenstofftransfers und entsteht durch <i>S</i>-<a href="Demethylierung" title="Demethylierung">Demethylierung</a> von <small>L</small>-<a href="Methionin" title="Methionin">Methionin</a> als Methyldonor. Im Vergleich zum proteinogenen <a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> enthält Homocystein eine zusätzliche <a href="Methylengruppe" title="Methylengruppe">Methylengruppe</a>. Erhöhte Blutwerte für Homocystein (<a href="Homocystein%C3%A4mie" title="Homocysteinämie">Homocysteinämie</a>) können eine Schädigung der <a href="Blutgef%C3%A4%C3%9F" title="Blutgefäß">Blutgefäße</a> zur Folge haben. Es steht auch in engem Zusammenhang mit <a href="Depressionen" class="mw-redirect" title="Depressionen">Depressionen</a> und <a href="Demenz" title="Demenz">Demenzerkrankungen</a> im <a href="Gerontologie" title="Gerontologie">Alter</a>. Normale Laborwerte bei der Blutuntersuchung liegen zwischen 5 und 10 µmol·l<sup>−1</sup>. Zur Regulierung des Homocysteinspiegels im <a href="Blut" title="Blut">Blut</a> ist eine ausreichende Versorgung mit <a href="Betain" title="Betain">Betain</a> und den <a href="Vitamin" title="Vitamin">Vitaminen</a> <a href="Cobalamine" title="Cobalamine">B<sub>12</sub></a>, <a href="Pyridoxin" title="Pyridoxin">B<sub>6</sub></a> sowie Methyltetrahydrofolat erforderlich.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Eine Therapie mit Folsäure zur <a href="Krankheitspr%C3%A4vention" title="Krankheitsprävention">Krankheitsprävention</a> ist wissenschaftlich umstritten.

</p><p>Zwei Moleküle Homocystein können sich über eine <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücke</a> zum <b>Homocystin</b> verbinden. Bei erhöhtem Homocysteinspiegel im Blut wird Homocystin mit dem Urin ausgeschieden (<a href="Homocystinurie" title="Homocystinurie">Homocystinurie</a>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Homocystein wurde 1932 von <a href="Vincent_du_Vigneaud" title="Vincent du Vigneaud">Vincent du Vigneaud</a> bei seinen Arbeiten über schwefelhaltige Verbindungen entdeckt. Doch erst 1962 erkannten Carson und Neil den Zusammenhang zwischen Homocystein und bestimmten Erkrankungen. Sie fanden deutlich erhöhte Homocysteinwerte im Urin einer Gruppe von Kindern mit geistiger Behinderung und postulierten einen Enzymdefekt – die klassische <a href="Homocystinurie" title="Homocystinurie">Homocystinurie</a>, verursacht durch einen Defekt der Cystathionin-β-Transferase.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Chemische_Eigenschaften">Chemische Eigenschaften</h3></div>

<p>Homocystein liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. <a href="Zwitterion" title="Zwitterion">Zwitterion</a> vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das <a href="Proton_(Chemie)" title="Proton (Chemie)">Proton</a> der <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a> wandert.

</p><p><span typeof="mw:File"></span>

</p><p>Zwitterionen von <small>L</small>-Homocystein (links) bzw. <small>D</small>-Homocystein (rechts)

</p><p>Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert) der Fall, bei dem das Homocystein auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat. Durch seine im Vergleich zu <a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> zusätzliche CH<sub>2</sub>-Gruppe kann Homocystein einen fünfgliedrigen <a href="Heterocyclus" class="mw-redirect" title="Heterocyclus">heterocyclischen</a> Ring bilden, ein sogenanntes <a href="Thiolactone" title="Thiolactone">Thiolacton</a>.<sup id="cite_ref-Baernstein_8-0" class="reference"><a href="#cite_note-Baernstein-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Diese Cyclisierungsreaktion verhindert die Bildung stabiler <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindungen</a>. Ein <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>, das Homocystein enthält, hat demnach die Tendenz, sich aufzuspalten.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biochemische_Bedeutung">Biochemische Bedeutung</h2></div>

<p>Aus <small>L</small>-Homocystein und Methyl-<a href="Tetrahydrofols%C3%A4ure" title="Tetrahydrofolsäure">FH<sub>4</sub></a> kann durch das Enzym <a href="Methionin-Synthase" title="Methionin-Synthase">Methionin-Synthase</a> die Aminosäure <small>L</small>-<a href="Methionin" title="Methionin">Methionin</a> in einer Remethylierung gebildet werden. Die Methionin-Synthase benötigt Vitamin B<sub>12</sub> als <a href="Coenzym" class="mw-redirect" title="Coenzym">Coenzym</a>. Alternativ kann Homocystein in Leber und Niere über die <a href="Betain-Homocystein-Methyltransferase" title="Betain-Homocystein-Methyltransferase">Betain-Homocystein-Methyltransferase</a> zu Methionin umgewandelt werden. Coenzym für diese Reaktion ist Betain. Abgebaut wird Homocystein über die Transsulfurierung, einen rein Vitamin-B<sub>6</sub>-abhängigen Schritt.

</p><p><small>L</small>-Methionin wird einerseits zur <i>Proteinsynthese</i>, andererseits zur Bildung von <a href="S-Adenosylmethionin" title="S-Adenosylmethionin"><i>S</i>-Adenosylmethionin</a> (SAM) biochemisch genutzt. SAM ist der wichtigste Donator für <a href="Methylgruppe" title="Methylgruppe">Methylgruppen</a> im zellulären Stoffwechsel. Hat es seine Methylgruppe abgegeben, entsteht <a href="S-Adenosylhomocystein" title="S-Adenosylhomocystein"><i>S</i>-Adenosylhomocystein</a> (SAH), das zu <a href="Adenosin" title="Adenosin">Adenosin</a> sowie <small>L</small>-Homocystein hydrolysiert wird:

</p>

<p>SAH hemmt Methylierungsreaktionen, sein Abbau zu Homocystein ist also zwingend notwendig, um Methylierungsreaktionen aufrechterhalten zu können. Ist der Abbau von Homocystein gestört, sind auch die wichtigen Methylierungsreaktionen in der Zelle gestört.<sup id="cite_ref-PMID_11351038_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID_11351038-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bedeutung_für_die_Gesundheit"><span id="Bedeutung_f.C3.BCr_die_Gesundheit"></span>Bedeutung für die Gesundheit</h2></div>

<p>Homocystein kommt natürlicherweise im menschlichen Körper vor. Allerdings führen erhöhte Werte zum Krankheitsbild der <a href="Hyperhomocystein%C3%A4mie" class="mw-redirect" title="Hyperhomocysteinämie">Hyperhomocysteinämie</a>. Bereits moderat erhöhte Homocystein-Werte können darüber hinaus das Risiko für <a href="Herz-Kreislauf-Erkrankung" title="Herz-Kreislauf-Erkrankung">Herz-Kreislauferkrankungen</a> erhöhen. Eine Senkung des Homocystein-Spiegels könnte vorbeugend wirken, allerdings gibt es noch keine Studien, die dies belegen.<sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Erhöhte Homocystein-Werte werden außerdem mit Augenkrankheiten in Verbindung gebracht, insbesondere mit <a href="Retinopathie" title="Retinopathie">Retinopathie</a>, <a href="Pseudoexfoliationssyndrom" title="Pseudoexfoliationssyndrom">Pseudoexfoliationssyndrom</a>, <a href="Katarakt_(Medizin)" title="Katarakt (Medizin)">Katarakt</a>, <a href="Optikusatrophie" title="Optikusatrophie">Optikusatrophie</a> und Arteriosklerose der Netzhautgefäße;<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> ob auch eine Verbindung zur <a href="Makulopathie" class="mw-redirect" title="Makulopathie">Makulopathie</a> besteht, ist umstritten.<sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Bei <a href="Vitamin-B12-Mangel" title="Vitamin-B12-Mangel">Vitamin-B12-Mangel</a> ist Homocystein erhöht und kann als Verlaufsparameter für die Therapie eines Vitamin-B12-Mangels verwendet werden (bei effektiver Therapie sollten sich die erhöhten Homocystein-Spiegel wieder normalisieren).<sup id="cite_ref-13" class="reference"><a href="#cite_note-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-14" class="reference"><a href="#cite_note-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Olaf Stanger: <i>Homocystein: Grundlagen, Klinik, Therapie, Prävention</i>. Maudrich, Wien / München / Bern 2004, ISBN 3-85175-766-1.</li>

<li>Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: <i>Biochemie.</i> 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1303-6.</li>

<li>Per Magne Ueland, Helga Refsum, Lars Brattström: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">8. Plasma Homocysteine and Cardiovascular Disease</cite>. In: Robert Francis (Hrsg.): <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Atherosclerotic cardiovascular disease, hemostasis, and endothelial function</cite>. M. Dekker, New York 1992, ISBN 0-8247-8726-9, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>183–236</span> (englisch, <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261891140">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20041120064807/http://www.uib.no/People/mfapu/PMU%20Media/papers%20pdf/1992/Ueland_92_in_Francis_183.pdf">uib.no</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 20. November 2004 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>) [PDF; <span style="white-space:nowrap">2,9<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>MB</span>]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Homocystein&rft.atitle=8.+Plasma+Homocysteine+and+Cardiovascular+Disease&rft.au=Per+Magne+Ueland%2C+Helga+Refsum%2C+Lars+Brattstr%C3%B6m&rft.btitle=Atherosclerotic+cardiovascular+disease%2C+hemostasis%2C+and+endothelial+function&rft.date=1992&rft.genre=book&rft.isbn=0824787269&rft.pages=183-236&rft.place=New+York&rft.pub=M.+Dekker" style="display:none"> </span></li>

<li>Wolfgang Herrmann, Rima Obeid: <i>Vitamins in the prevention of human diseases.</i> 2011, ISBN 978-3-11-021448-2.</li>

<li>Wolfgang Herrmann, Rima Obeid: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.aerzteblatt.de/archiv/die-obligatorische-folsaeurefortifikation-von-nahrungsmitteln-be8913d4-159d-4847-98b6-21b863edcfc4">Die obligatorische Folsäurefortifikation von Nahrungsmitteln: Ein in Deutschland kontrovers diskutiertes Thema. The Mandatory Fortification of Staple Foods with Folic Acid: A Current Controversy in Germany.</a></i> Ärzteblatt-Übersichtsarbeit, <a href="https://doi.org/10.3238/arztebl.2011.0249" class="extiw external" title="doi:10.3238/arztebl.2011.0249">doi:10.3238/arztebl.2011.0249</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-roempp-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-roempp_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-roempp_1-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://roempp.thieme.de/lexicon/RD-08-01723"><i>Homocystein</i></a>. In: <i><a href="R%C3%B6mpp_Online" class="mw-redirect" title="Römpp Online">Römpp Online</a>.</i> Georg Thieme Verlag, abgerufen am 1. Juni 2014.<span class="editoronly" style="display:none;"></span></span>

</li>

<li id="cite_note-Sigma-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Sigma_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Sigma_2-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Datenblatt <span style="font-style:italic;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/SIAL/53510">DL-Homocysteine</a></span> bei <a href="Sigma-Aldrich" title="Sigma-Aldrich">Sigma-Aldrich</a>, abgerufen am 5. November 2016 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sigmaaldrich.com/DE/de/sds/SIAL/53510?userType=anonymous">PDF</a>).<span class="editoronly" style="display:none;"></span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Deutsches Institut für Ernährungsforschung Potsdam-Rehbrücke: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.dife.de/presse/pressemitteilungen/?id=1068&highlight=vitamin+b12"><i>Kombination von niedrigem Vitamin B12- und niedrigem Folat-Spiegel erhöht das Schlaganfallrisiko.</i></a> Pressemitteilung vom 25. September 2007, abgerufen am 9. Februar 2013.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Cornelia Weikert u. a.: <i>B Vitamin Plasma Levels and the Risk of Ischemic Stroke and Transient Ischemic Attack in a German Cohort.</i> In: <i>Stroke.</i> 38, 2007, S. 2912–2918. <a href="https://doi.org/10.1161/STROKEAHA.107.486068" class="extiw external" title="doi:10.1161/STROKEAHA.107.486068">doi:10.1161/STROKEAHA.107.486068</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">D. Gruson: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20160304134228/http://www.ifcc.org/ifccfiles/docs/140310200303.pdf"><i>Cardiovascular diseases and homocysteine, a short summary of a long story.</i></a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 4. März 2016 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>) In: <i>J Int Clin Chem.</i> 14, 2003, S. 3.</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">Vincent du Vigneaud: <i>A Trail of Sulfa Research: From Insulin to <a href="Oxytocin" title="Oxytocin">Oxytocin</a>.</i> In: <i>Nob Lec.</i> 1955, S. 1–10. <a rel="nofollow" class="external text" href="http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1955/vigneaud-lecture.pdf">(PDF)</a></span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">N. A. Carson, D. W. Neill: <cite style="font-style:italic">Metabolic abnormalities detected in a survey of mentally backward individuals in Northern Ireland</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Arch. Dis. Child.</cite> <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>37</span>, Oktober 1962, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>505–513</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1136/adc.37.195.505">10.1136/adc.37.195.505</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14018926?dopt=Abstract">PMID 14018926</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2012909/">PMC 2012909</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Homocystein&rft.atitle=Metabolic+abnormalities+detected+in+a+survey+of+mentally+backward+individuals+in+Northern+Ireland&rft.au=N.+A.+Carson%2C+D.+W.+Neill&rft.btitle=Arch.+Dis.+Child.&rft.date=1962-10&rft.doi=10.1136%2Fadc.37.195.505&rft.genre=book&rft.pages=505-513&rft.pmc=2012909&rft.pmid=14018926&rft.volume=37" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Baernstein-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Baernstein_8-0">↑</a></span> <span class="reference-text">H. S. Baernstein: In: <i>Journal of Biological Chemistry.</i> 106, 1934, S. 451.</span>

</li>

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<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Methionin-Stoffwechsel" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Methionin-Stoffwechsel">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Methionin-Stoffwechsel</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.laborlexikon.de/Lexikon/Infoframe/h/Homocystin.htm">Laborlexikon - Fachzeitschrift für Labormedizin: Homocystin</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.pharmazeutische-zeitung.de/index.php?id=3591">Homocystein: Vitamin-B-Prophylaxe in der Diskussion</a></li></ul>

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Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient weder der Selbstdiagnose noch wird dadurch eine Diagnose durch einen Arzt ersetzt. Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten!</div>

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</body></html>